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Description du produit

La trypsine-chymotrypsine est le co-cristal de la chymotrypsine et de la trypsine, elle possède donc les propriétés des deux.

L'activité d'hydrolyse de la caséine est aussi importante que celle de la chymotrypsine. Mais l'activité de sa chimiotrypsine pour hydrolyser l'ester éthylique de N-benzoyl-L-tyrosine (BTEE) est trois fois supérieure à celle de la chimiotrypsine. L'activité d'hydrolyse de la liaison ester est similaire à celle de la trypsine. Il est stable lorsqu'il est sec et facile à inactiver dans les solutions. La chymotrypsine est l'endopeptidase extraite et séparée du pancréas frais des vaches (ou des porcs). La structure primaire et la structure spatiale de l'α-chymotrypsine ont été clairement expliquées, qui est une chaîne peptidique unique composée de 245 résidus d'acides aminés, avec 5 paires de liaison disulfure dans la molécule. La chymotrypsine est un cristal blanc et jaune clair ou une poudre amorphe, et facilement soluble dans l'eau , mais insoluble dans un solvant organique. La masse moléculaire relative est de 24 000 et le PH optimal est de 8 à 9. La chymotrypsine est stable à l'état sec, mais sera rapidement désactivée dans une solution aqueuse, plus stable dans une solution aqueuse avec PH3~4. Lorsqu'elle agit sur la protéine, la Chymotrypsine va hydrolyser en priorité la liaison peptidique formée par le carboxyle de la L-tyrosine et de la L-phénylalanine.

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