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May 24, 2023

Cryo

Nature (2023)Citer ceci

Nature (2023)Citer cet article

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Nous fournissons une version non éditée de ce manuscrit pour donner un accès rapide à ses conclusions. Avant la publication finale, le manuscrit fera l'objet d'une nouvelle édition. Veuillez noter qu'il peut y avoir des erreurs présentes qui affectent le contenu, et toutes les clauses de non-responsabilité s'appliquent.

L'entrée du coronavirus 2 du syndrome respiratoire aigu sévère (SRAS-CoV-2) dans les cellules hôtes dépend du repliement de la protéine de pointe codée par le virus d'une conformation de préfusion, métastable après clivage, à une conformation de postfusion stable à plus faible énergie1,2. Cette transition surmonte les barrières cinétiques pour la fusion des membranes virales et des cellules cibles3,4. Nous rapportons ici une structure cryo-EM de la pointe de postfusion intacte dans une bicouche lipidique qui représente le produit à membrane unique de la réaction de fusion. La structure fournit une définition structurelle des segments fonctionnellement critiques interagissant avec la membrane, y compris le peptide de fusion et l'ancre transmembranaire. Le peptide de fusion interne forme un coin en épingle à cheveux qui s'étend sur presque toute la bicouche lipidique et le segment transmembranaire s'enroule autour du peptide de fusion au dernier stade de la fusion membranaire. Ces résultats font progresser notre compréhension de la protéine de pointe dans un environnement membranaire et peuvent guider le développement de stratégies d'intervention.

Yongfei Cai

Adresse actuelle : CSL Seqirus, 225 Wyman Street, Waltham, MA, États-Unis

Ces auteurs ont contribué à parts égales : Wei Shi, Jun Zhang

Division de médecine moléculaire, Boston Children's Hospital, Boston, MA, États-Unis

Wei Shi, Yongfei Cai, Hanqin Peng, Jewel Voyer, Sophia Rits-Volloch, Jun Zhang et Bing Chen

Département de pédiatrie, Harvard Medical School, 3 Blackfan Street, Boston, MA, États-Unis

Wei Shi, Yongfei Cai, Jun Zhang et Bing Chen

Institute for Protein Innovation, Harvard Institutes of Medicine, 4 Blackfan Circle, Boston, MA, États-Unis

Haisun Zhu

Codex BioSolutions, Inc., 12358 Parklawn Drive, Rockville, MD, États-Unis

Hong Cao et Jianming Lu

Harvard Cryo-EM Center for Structural Biology, 250 Longwood Avenue, Boston, MA, États-Unis

Megan L. Mayer

Département de biochimie et de biotechnologie moléculaire et CryoEM Core Facility, University of Massachusetts Chan Medical School, 55 Lake Avenue, Worcester, MA, États-Unis

Kangkang Song et Chen Xu

Département de biochimie et de biologie moléculaire et cellulaire, Université de Georgetown, 3900 Reservoir Road, NW, Washington, DC, États-Unis

Jianming Lu

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Correspondance avec Jun Zhang ou Bing Chen.

Ce fichier contient des figures supplémentaires. 1–3. La Fig. 1 supplémentaire contient les transferts non recadrés, la Fig. 2 supplémentaire montre l'alignement des séquences des protéines S2 de divers coronavirus, et la Fig. 3 supplémentaire contient les graphiques de synchronisation pour les expériences de cytométrie en flux.

Réimpressions et autorisations

Shi, W., Cai, Y., Zhu, H. et al. Structure Cryo-EM du pic post-fusion du SRAS-CoV-2 dans la membrane. Nature (2023). https://doi.org/10.1038/s41586-023-06273-4

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Reçu : 03 décembre 2022

Accepté : 31 mai 2023

Publié: 07 juin 2023

DOI : https://doi.org/10.1038/s41586-023-06273-4

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